Você já se perguntou como as proteínas fazem o que fazem?
Como elas conseguem catalisar reações, transportar moléculas, reconhecer antígenos e tantas outras funções?
A resposta está na forma como elas se dobram. Neste post, vamos explicar como a estrutura tridimensional de uma proteína determina a sua função e por que isso é tão importante para a biologia e a medicina.
As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, que se ligam entre si por ligações peptídicas. Cada aminoácido tem uma parte comum, chamada de esqueleto peptídico, e uma parte variável, chamada de cadeia lateral. A cadeia lateral é que confere as propriedades químicas e físicas de cada aminoácido, como carga, polaridade, tamanho e forma.
A sequência de aminoácidos de uma proteína é chamada de estrutura primária. Essa sequência é determinada pelo código genético, que especifica qual aminoácido corresponde a cada conjunto de três nucleotídeos no DNA. A estrutura primária é como uma receita que define os ingredientes da proteína, mas não como eles devem ser organizados.
A estrutura secundária é o resultado das interações entre os átomos do esqueleto peptídico. Essas interações formam padrões regulares de dobramento, como as hélices alfa e as folhas beta. Esses padrões são estabilizados por ligações de hidrogênio entre os átomos de oxigênio e nitrogênio da cadeia principal.
A estrutura terciária é o resultado das interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos. Essas interações podem ser de vários tipos, como pontes de hidrogênio, pontes salinas, interações hidrofóbicas, ligações covalentes e interações de van der Waals. Essas interações fazem com que a proteína se dobre em uma forma tridimensional única e específica.
A estrutura quaternária é o resultado da associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, chamadas de subunidades. Essa associação pode ser mediada por interações semelhantes às da estrutura terciária, ou por moléculas auxiliares, como íons metálicos ou cofatores. Algumas proteínas são formadas por apenas uma subunidade, enquanto outras podem ter várias.
A estrutura tridimensional de uma proteína é fundamental para a sua função, pois determina o seu formato, a sua flexibilidade e a sua capacidade de interagir com outras moléculas. Por exemplo, as enzimas são proteínas que catalisam reações químicas. Elas têm um sítio ativo, que é uma região da proteína onde ocorre a reação. O sítio ativo tem uma forma complementar ao substrato, que é a molécula que participa da reação. A forma do sítio ativo depende da estrutura tridimensional da enzima, que por sua vez depende da sequência de aminoácidos.
A estrutura tridimensional de uma proteína pode ser alterada por vários fatores, como temperatura, pH, salinidade e agentes químicos. Essas alterações podem afetar a função da proteína, tornando-a mais ou menos ativa, ou até mesmo inativa. Quando uma proteína perde a sua estrutura tridimensional e consequentemente a sua função, dizemos que ela sofreu desnaturação.
A desnaturação pode ser reversível ou irreversível, dependendo da severidade da alteração e da capacidade da proteína de se refoldar. Algumas proteínas podem recuperar a sua forma original quando as condições normais são restauradas, enquanto outras precisam da ajuda de outras moléculas, chamadas de chaperonas moleculares, para se dobrarem corretamente.
A compreensão da relação entre a estrutura e a função das proteínas é essencial para o avanço da biologia e da medicina. Por meio do estudo das proteínas, podemos entender melhor os mecanismos moleculares dos processos vitais, as causas e as consequências das doenças e as possibilidades de intervenção terapêutica.
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